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partie-1/resultats : clarification de l'explication de l'ITC, selon les commentaires de D. Housset

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......@@ -39,12 +39,15 @@ chaque injection et le rapport molaire entre elles. Lorsque les concentrations
de départ sont bien choisies, le tracé de la variation d'enthalpie en fonction
du rapport molaire à chaque point d'injection donne une courbe sigmoïde qui
permet d'obtenir par ajustement d'un modèle mathématique les valeurs de K~A~ (la
constante d'équilibre d'association ; K~A~ = 1 / K~D~), ΔS (la variation
d'entropie) et n (la stoechiométrie) associées à l'interaction. La variation
d'enthalpie libre associée à l'interaction (ΔG) peut finalement être calculée
avec l'équation ΔG = ΔH - TΔS. La titration calorimétrique est la seule
technique à ce jour qui puisse fournir tous ces paramètres thermodynamiques en
une expérience.
constante d'équilibre d'association ; K~A~ = 1 / K~D~) et n (la stoechiométrie)
associées à l'interaction. La variation d'enthalpie libre associée
à l'interaction (ΔG) peut être calculée avec l'équation ΔG = - RT ln(K~A~) où
R est la constante des gaz parfaits et T la température. Finalement, la
variation d'entropie (ΔS) est calculée à partir de la relation ΔG = ΔH - TΔS.
La titration calorimétrique est la seule technique à ce jour qui puisse fournir
tous ces paramètres thermodynamiques en une expérience. D'autre part, cette
technique en solution nous apparaît pertinente pour l'étude de protéines
solubles telles que TRF2 et RAP1.
Dans nos conditions expérimentales (cf. Matériel et méthodes), la titration
calorimétrique de TRF2 par RAP1 produit de façon reproductible une courbe à deux
......
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